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新發現蛋白酶體在胚胎干細胞中有重要作用
2017-3-9 閱讀(910)
蛋白酶體(proteasomes)是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一種巨型蛋白質復合物。在真核生物中，蛋白酶體位于細胞核和細胞質中。主要作用是降解細胞不需要的或受到損傷的蛋白質。
蛋白酶體是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一種巨型蛋白質復合物。在真核生物中，蛋白酶體位于細胞核和細胞質中。蛋白酶體的主要作用是降解細胞不需要的或受到損傷的蛋白質，這一作用是通過打斷肽鍵的化學反應來實現。能夠發揮這一作用的酶被稱為蛋白酶。蛋白酶體是細胞用來調控特定蛋白質和除去錯誤折疊蛋白質的主要機制。經過蛋白酶體的降解，蛋白質被切割為約7-8個氨基酸長的肽段；這些肽段可以被進一步降解為單個氨基酸分子，然后被用于合成新的蛋白質。需要被降解的蛋白質會先被一個稱為泛素的小型蛋白質所標記（即連接上）。這一標記反應是被泛素連接酶所催化。一旦一個蛋白質被標記上一個泛素分子，就會引發其它連接酶加上更多的泛素分子；這就形成了可以與蛋白酶體結合的“多泛素鏈”，從而將蛋白酶體帶到這一標記的蛋白質上，開始其降解過程。從結構上看，蛋白酶體是一個桶狀的復合物，包括一個由四個堆積在一起的環所組成的“核心”（右圖中藍色部分），核心中空，形成一個空腔。其中，每一個環由七個蛋白質分子組成。中間的兩個環各由七個β亞基組成，并含有六個蛋白酶的活性位點。這些位點位于環的內表面，所以蛋白質必須進入到蛋白酶體的“空腔”中才能夠被降解。外部的兩個環各含有七個α亞基，可以發揮“門”的作用，是蛋白質進入“空腔”中的必由之路。這些α亞基，或者說“門”，是由結合在它們上的“帽”狀結構（即調節顆粒，右圖中紅色部分）進行控制；調節顆粒可以識別連接在蛋白質上的多泛素鏈標簽，并啟動降解過程。包括泛素化和蛋白酶體降解的整個系統被稱為“泛素-蛋白酶體系統”。
