免疫球蛋白指具有抗體活性的動(dòng)物蛋白。主要存在于血漿中，也見于其他體液、組織和一些分泌液中。血漿內(nèi)的免疫球蛋白大多數(shù)存在于丙種球蛋白（γ-球蛋白）中。免疫球蛋白可以分為IgG、IgA．IgM、IgD．IgE五類。

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Ig分子的基本結(jié)構(gòu)是由四肽鏈組成的，即由二條相同的分子量較小的輕鏈（L鏈）和二條相同的分子量的重鏈（H鏈）組成的。L鏈與H鏈?zhǔn)怯啥蜴I連接形成一個(gè)四肽鏈分子，稱為Ig分子的單體，是構(gòu)成免疫球蛋白分子的基本結(jié)構(gòu)。現(xiàn)已知5種免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個(gè)可變區(qū)（VH）和三個(gè)恒定區(qū)（CH1、CH2和CH3）共四個(gè)功能區(qū)。IgM和IgE的H鏈各有一個(gè)可變區(qū)（VH）和四個(gè)恒定區(qū)（CHl、CH2、CH3和CH4）共五個(gè)功能區(qū)。VL和VH是與抗原結(jié)合的部位，單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結(jié)構(gòu)，只有2個(gè)與抗原結(jié)合的位點(diǎn)，如IgG、IgD．IgE．血清型IgA；雙體由J鏈連接的兩個(gè)單體，有4個(gè)與抗原結(jié)合的位點(diǎn)，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA結(jié)合抗原的親合力要比血清型IgA高。五聚體由J鏈和二硫鍵連接五個(gè)單體，如IgM.五聚體IgM理論上應(yīng)為10個(gè)與抗原結(jié)合的位點(diǎn)，但實(shí)際上由于立體構(gòu)型的空間位阻，—般只有5個(gè)結(jié)合點(diǎn)可結(jié)合。

H和L鏈上都有可變區(qū)，同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個(gè)氨基酸序列的變化很大，其他部分的氨基酸序列相對恒定，據(jù)此可將輕鏈和重鏈區(qū)分為可變區(qū)（V）和恒定區(qū)（C）。VH和VI.各有3個(gè)區(qū)域的氨基酸組成和排列順序高度變化，稱為高變區(qū)（HVR）或互補(bǔ)決定區(qū)（CDR），分別為CDRl、CDR2和CDR3.CDR以外區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化，稱為骨架區(qū)（FR）。VH和VI.各有113和107個(gè)氨基酸殘基，組成4個(gè)FR（分別為FRl、FR2、FR3和FR4）和3個(gè)CDRs.VH和VI-中的各氨基酸可編號(hào)，一些保守的氨基酸都有其固定的編號(hào)位置，將不同序列和已編號(hào)的序列進(jìn)行對比以后，在某個(gè)位置上多出來氨基酸編號(hào)為A．B．C等，如27A．27B．27C．106A等。VH和VL的3個(gè)CDR共同組成Ig的抗原結(jié)合部位，識(shí)別及結(jié)合抗原，并決定抗體識(shí)別的特異性醫(yī)`學(xué)教育網(wǎng)搜集整理。

免疫球蛋白輕、重鏈可變區(qū)氨基酸順序的編號(hào)。

重鏈和輕鏈的C區(qū)分別稱為CH和CL，不同型別（x或入）CI.的長度基本一致。但不同類別IgCH的長度不一，有的包括CHl～CH3，有的為CHl～CH4.同一種屬生物體內(nèi)針對不同抗原的同一類別Ig的C區(qū)氨基酸組成和排列順序比較恒定，其抗原性是相同的，但V區(qū)各有不同。C區(qū)與抗體的效應(yīng)功能相關(guān)，可激活補(bǔ)體，介導(dǎo)穿過胎盤和黏膜屏障，結(jié)合細(xì)胞表面的Fc受體從而介導(dǎo)調(diào)理作用、ADCC作用和I型超敏反應(yīng)。

在Ig分子伸出的兩臂和主干之間（CHl與CH2之間）還有個(gè)可彎曲的區(qū)域，稱為鉸鏈區(qū)。該區(qū)含有豐富的脯氨酸，因此易伸展彎曲，能改變兩個(gè)結(jié)合抗原的Y形臂之間的距離，兩臂之間的角度可自0到90變化，這樣有利于兩臂同時(shí)結(jié)合兩個(gè)不同的抗原表位。雖然IgD．IgG、IgA有絞鏈區(qū)，而IgM和IgE沒有，但這并不說明它們*不能彎曲，實(shí)際上還有相對的彎曲性。各類抗體的鉸鏈區(qū)的長度及氨基酸的順序也有不同；人IgD的可伸展的距離zui大，IgG4和兩種IgA的彎曲度則有限。