整合膜蛋白主要分為兩個基本的大類：α-螺旋膜蛋白和β-桶狀膜蛋白。β-桶狀膜蛋白主要分布于線粒體、葉綠體以及革蘭氏陰性細菌的外膜內，行使許多重要的生物學功能。在革蘭氏陰性細菌中，細菌外膜內的各種新生β-桶狀膜蛋白由一個定位于外膜的BAM復合體負責插膜生成。因此，BAM復合體為革蘭氏陰性細菌的存活所必需，也是重要的新型抗生素靶點。完整的BAM復合體由BamA、BamB、BamC、BamD和BamE五個亞基組成，分子量約為200 KD。但BAM復合體如何組裝以及如何行使插膜功能尚不清楚。

　　2月22日，在線發表了*生物物理研究所黃億華課題組的研究論文Structure of the BAM complex and its implications for biogenesis of outer-membrane proteins。該項研究解析了BAM 蛋白復合體完整的晶體結構，發現其形成一個類似于“帽子”狀的結構：BamA的跨膜區由16條β-鏈圍成，形成“帽冠”鑲嵌于外膜內，而組成BamA的5個POTRA（polypeptide transport-associated）結構域則在周質內中和四個脂蛋白BamB，BamC， BamD及BamE相互結合形成“帽沿”。這種構象能夠為分子伴侶——新生β-桶狀膜蛋白底物復合體提供結合位點。結構分析和功能實驗進一步揭示了BAM復合體中各個組分之間的相互作用以及潛在的底物插入外膜出口，初步揭示了BAM復合體介導的細菌外膜內新生β-桶狀膜蛋白的插膜生成機理。